氨基酸，是含有堿性氨基和酸性羧基的有機化合物。羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后形成的化合物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。
與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-，w-...氨基酸，但經蛋白質水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十二種，包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天門冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸、硒半胱氨酸和吡咯賴氨酸（僅在少數細菌中發現），它們是構成蛋白質的基本單位。
氨基酸是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。
物理性質
氨基酸為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和堿溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙.醚等有機溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100g水中酪氨酸僅溶解0.045g，但在熱水中酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在，因為它們極易溶于水，因潮解而難以制得結晶。
（1）色澤和顏色：各種常見的氨基酸易成為無色結晶，結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異。如L-谷氨酸為四角柱形結晶，D-谷氨酸則為菱形片狀結晶。
（2）熔點：氨基酸結晶的熔點較高，一般在200～300℃，許多氨基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO2。
（3）溶解度：絕大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別，如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大，酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶于強堿和強酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。
（4）味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講，一般來說，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味強度高于相應的L-型氨基酸。
（5）紫外吸收特性：各種常見的氨基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區具有明顯的光吸收現象。而大多數蛋白質中都含有這3種氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280nm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量。
氨基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。20種Pr-AA在可見光區域均無光吸收，在遠紫外區（<220nm）均有光吸收，在紫外區（近紫外區）（220nm～300nm）只有三種AA有光吸收能力，這三種氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因為它們的R基含有苯環共軛雙鍵系統。
苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白質一般都含有這三種AA殘基，所以其最大光吸收在大約280nm波長處，因此能利用分光光度法很方便的測定蛋白質的含量。分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比。
化學性質
氨基的反應：酰化反應；與亞硝酸反應；與醛反應；磺酰化反應；與DNFB反應；成鹽反應。
羧基的反應氨基酸的羧基和其他羧酸一樣，在一定條件下可以發生酰化、酯化、脫羧和成鹽反應。
與水合茚三酮反應：α-氨基酸與水合茚三酮在弱酸性溶液中共熱，經氧化脫氨生成相應的α-酮酸，進一步脫羧形成醛，水合茚三酮被還原成還原型茚三酮，在弱酸性溶液中，還原型茚三酮、氨基酸脫下來的氨再與另一個水合茚三酮反應縮合生成藍紫色復合物，脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質，其余的α-氨基酸與茚三酮反應均產生藍紫色物質。這個顏色反應常被用于α-氨基酸的比色測定和色層分析的顯色。
酸堿
1、兩性解離與等電點
氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH3+纈氨酸離子和能接受質子的COO-負離子，因此氨基酸是兩性電解質。
氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決于所處環境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處于正負電荷數相等，即凈電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即凈電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。
氨基酸分子中同時含有酸性基團和堿性基團，因此，氨基酸既能和較強的酸反應。也能與較強的堿反應而生成穩定的鹽，具有兩性化合物的特征。
當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負電荷數相等，凈電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點，通常用pI表示。在等電點時，氨基酸主要以偶極離子的形式存在。當氨基酸溶液的pH大于pI時（如加入堿），氨基酸中的一NH3+給出質子，平衡右移，這時氨基酸主要以陰離子形式存在，若在電場中，則向正極移動。反之，當溶液的pH小于pI時（如加入酸），氨基酸中的一COO-結合質子，使平衡左移，這時氨基酸主要以陽離子形式存在，若在電場中，則向負極移動。
各種氨基酸由于其組成和結構的不同，而具有不同的等電點。中性氨基酸的等電點小于7，一般為5.0～6.5。酸性氨基酸的等電點為3左右。堿性氨基酸的等電為7.58～10.8。帶電顆粒在電場的作用下，向著與其電性相反的電極移動，稱為電泳。由于各種氨基酸的相對分子質量和pI不同，在相同pH的緩沖溶液中，不同的氨基酸不僅帶的電荷狀況有差異，而且在電場中的泳動方向和速率也往往不同。因此，基于這種差異，可用電泳技術分離氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置于電泳支持介質（濾紙或凝膠）中央，調節溶液的pH至6.02（為緩沖溶液）時，此時天冬氨酸（pI=2.98）帶負電荷，在電場中向正極移動，而精氨酸（pI=10.76）帶正電荷，向負極移動。
2、解離常數
解離式中K1和K2′分別代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表現解離常數。在生化上，解離常數是在特定條件下（一定溶液濃度和離子強度）測定的。等電點的計算可由其分子上解離基團的表觀解離常數來確定。
3、多氨基（堿性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解離
解離原則：先解離α-COOH，隨后其他-COOH；然后解離α-NH3+，隨后其他-NH2。總之羧基解離度大于氨基，α-C上基團大于非α-C上同一基團的解離度。等電點的計算：首先寫出解離方程，兩性離子左右兩端的表觀解離常數的對數的算術平均值。一般pI值等于兩個相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、賴氨酸。
4、氨基酸的酸堿滴定曲線
以甘氨酸為例：摩爾甘氨酸溶于水時，溶液pH為5.97，分別用標準NaOH和HCl滴定，以溶液pH值為縱坐標，加入HCl和NaOH的摩爾數為橫坐標作圖，得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點就是在pH=2.34和pH=9.60處有兩個拐點，分別為其pK1和pK2。
對應密碼子表
密碼子，RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種氨基酸。科學家已經發現，信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的氨基酸種類和排列次序。也就是說，信使RNA分子中的四種核苷酸（堿基）的序列能決定蛋白質分子中的20種氨基酸的序列。堿基數目與氨基酸種類、數目的對應關系是怎樣的呢？為了確定這種關系，研究人員在試管中加入一個有120個堿基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質，結果產生出一個含40個氨基酸的多肽分子。可見，信使RNA分子上的三個堿基能決定一個氨基酸。
結構通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物體內的各種蛋白質是由20種基本氨基酸構成的。除甘氨酸外均為L-α-氨基酸（其中脯氨酸是一種L-α-亞氨基酸），R-α-氨基酸其結構通式如圖1（R基為可變基團）：
除甘氨酸外，其它蛋白質氨基酸的α-碳原子均為不對稱碳原子（即與α-碳原子鍵合的四個取代基各不相同），因此氨基酸可以有立體異構體，即可以有不同的構型（D-型與L-型兩種構型）
制備方法
合成
組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，后者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。
必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用于生物堿、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由于氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脫羧轉變成胺后被分解。
